| Summary: | David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden. Der Inhalt Aufbau und Funktion von Connexin 26 und KcsA Verwendete biochemischeund bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie Bioinformatische Vorarbeiten Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten Die Zielgruppen Lehrende und Studierende der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen Chemie Expertinnen und Experten der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen Chemie Der Autor David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen
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